Computational studies on photolyase (Phr) proteins of cyanobacterial.

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From: Canadian Journal of Microbiology(Vol. 68, Issue 2)
Publisher: NRC Research Press
Document Type: Report
Length: 7,448 words
Lexile Measure: 1340L

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Abstract :

Photolyases (Phrs) are enzymes that utilize the blue/ultraviolet (UV-A) region of light for repairing UV-induced cyclopyramidine dimers. We studied Phr groups by bioinformatic analyses as well as active-site and structural modeling. Analysis of 238 amino acid sequences from 85 completely sequenced cyanobacterial genomes revealed five classes of Phrs, CPD Gr I, 6-4 Phrs/cryptochrome, Cry-DASH, Fe-S bacteria Phrs, and a group with fewer amino acids (276-385) in length. The distribution of Phr groups in cyanobacteria belonging to the order Synechococcales was found to be influenced by the habitats of the organisms. Class V Phrs are exclusively present in cyanobacteria. Unique motifs and binding sites were reported in groups II and III. The Fe-S protein binding site was only present in group V and the active site residues and putative CPD/6-4PP binding residues are charged amino acids present on the surface of the proteins. The majority of hydrophilic amino acid residues were present on the surface of the Phrs. Sequence analysis confirmed the diverse nature of Phrs, although sequence diversity did not affect the overall three-dimensional structure. Protein-ligand interaction analysis identified novel CPD/6-4PP binding sites on Phrs. This structural information of Phrs can be used for the preparation of efficient Phr-based formulations. Key words: cyanobacteria, cryptochrome, cyclobutane pyrimidine dimers, photolyases, photoreactivation, (6-4) photoproducts, ultraviolet radiation. Les photolyases (Phr) sont des enzymes qui utilisent la region bleue/ultraviolette (UV-A) de la lumiere pour reparer le dimere de cyclopyramidine induit par les UV. Les auteurs ont etudie les groupes de Phr par des analyses bioinformatiques ainsi que par la modelisation du site actif et de la structure. L'analyse de 238 sequences d'acides amines provenant de 85 genomes cyanobacteriens completement sequences a revele cinq classes de Phrs, c'est-a-dire CPD Gr I, 6-4 Phrs/cryptochrome, Cry-DASH, Phrs des bacteries Fe-S, et un groupe ayant un nombre inferieur d'acides amines (276-385) en longueur. La distribution des groupes de Phr dans les cyanobacteries appartenant a l'ordre des Synechococcales s'est averee etre influencee par les habitats des organismes. Les Phr de classe V sont exclusivement presentes dans les cyanobacteries. Des motifs et des sites de liaison uniques ont ete signales dans les groupes II et III. Le site de liaison de la proteine Fe-S n'etait present que dans le groupe V. Les residus du site actif et les residus de liaison putatifs de CPD/6-4pp sont des acides amines charges presents a la surface des proteines. La majorite des residus d'acides amines hydrophiles etaient presents a la surface des Phrs. L'analyse des sequences a confirme la nature diverse des Phrs, bien que la diversite des sequences n'affecte pas leur structure tridimensionnelle globale. L'analyse des interactions proteine-ligand a identifie de nouveaux sites de liaison CPD/6-4PP sur les Phrs. Ces informations structurales sur les Phrs peuvent etre utilisees pour la preparation de formulations efficaces a base de Phr. [Traduit par la Redaction] Mots-cles : cyanobacteries, cryptochrome, dimeres de cyclobutane pyrimidine, photolyases, photoreactivation, photoproduits (6-4), rayonnement ultraviolet.

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Gale Document Number: GALE|A693514956